Phosphatase

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Phosphatasen bilden eine Gruppe von Enzymen, die durch Hydrolyse aus Phosphorsäureestern oder Polyphosphorsäureestern Phosphat abspalten (Dephosphorylierung). Zu den Phosphatasen gehören auch die nukleinsäurespaltenden Nukleasen, die DNA oder RNA abbauen.

Protein-Phosphatasen

Protein-Phosphatasen entfernen die von Protein-Kinasen an Aminosäurereste (zumeist Serin, Threonin und Tyrosin angehefteten Phosphatreste. Beides, die Phosphorylierung und Dephosphorylierung, sind wichtige Komponenten der Signalweiterleitung, z.B. im Metabolismus, wobei die betroffenene Enzyme in ihrer Aktivität moduliert werden. So sind alle am Abbau des Glykogens beteiligten Enzyme (Phosphorylase-Kinase, Glykogen-Phosphorylase) im phosphorylierten Zustand aktiv, das Synthese-Enzym (Glykogen-Synthase) hingegen inaktiv. Phosphatasen verkehren diese Verhältnisse ins Gegenteil.

Serin/Threonin-spezifische Protein Phosphatasen

Hier gibt es vier Klassen, die über ihre Lokalisierung in der Zelle und durch spezifische Inhibitoren reguliert werden:

• PP1 (PP1G spielt eine Rolle bei der Blutzucker-Regulation)
• PP2A
• PP2B (synonym: Calcineurin)
• PP2C

Die ersten drei Enzyme zeigen trotz unterschiedlicher Substratspezifität in der katalytischen Domäne (dem sog. aktiven Zentrum) beträchtliche Homologie.

Siehe auch

Kinase, Blutzucker-Regulation, Insulin, Glucagon